Molecular and Functional Analyses of Two New Calcium-activated Chloride Channel Family Members from Mouse Eye and Intestine

نویسندگان
چکیده

برای دانلود باید عضویت طلایی داشته باشید

برای دانلود متن کامل این مقاله و بیش از 32 میلیون مقاله دیگر ابتدا ثبت نام کنید

اگر عضو سایت هستید لطفا وارد حساب کاربری خود شوید

منابع مشابه

Genetic segregation of airway disease traits despite redundancy of calcium-activated chloride channel family members.

Complex airway diseases such as asthma and chronic obstructive pulmonary disease exhibit stereotyped traits (especially airway hyperreactivity and mucous cell metaplasia) that are variably expressed in each patient. Here, we used a mouse model for virus-induced long-term expression of these traits to determine whether individual traits can be genetically segregated and thereby linked to separat...

متن کامل

Molecular and functional characterization of a murine calcium-activated chloride channel expressed in smooth muscle.

To identify the gene products responsible for the calcium-activated chloride current in smooth muscle, reverse transcription-PCR with degenerate primers was performed on mouse intestine and other organs. A new member of the CLCA gene family was identified, mCLCA4, that is expressed preferentially in organs containing a high percentage of smooth muscle cells, including intestine, stomach, uterus...

متن کامل

functional study of p0 proteins of two cereal yellow dwarf viruses (cydv-rpv and cydv-rps) and identification of their cellular partner

نقش سرکوبگری پروتئین p0 در دو پولروویروس کوتولگی زردی غلات cydv-rpv) و (cydv-rps، متفاوت در شدت بیماریزایی، مورد مطالعه قرار گرفت. نتایج نشان داد که هر دو پروتئین p0 p0cy-rpv) و (p0cy-rps قادر به سرکوب خاموشی آر ان ای ایجاد شده توسط ترادف های تراژن سنس و تکرار معکوس در n. benthamiana هستند. نشان داده شد که هر دو پروتئین p0 می توانند تخریب پروتئین argonaute-1 را تسهیل کنند. علاوه بر این، تمایل م...

Calcium-calmodulin does not alter the anion permeability of the mouse TMEM16A calcium-activated chloride channel

The transmembrane protein TMEM16A forms a Ca(2+)-activated Cl(-) channel that is permeable to many anions, including SCN(-), I(-), Br(-), Cl(-), and HCO3 (-), and has been implicated in various physiological functions. Indeed, controlling anion permeation through the TMEM16A channel pore may be critical in regulating the pH of exocrine fluids such as the pancreatic juice. The anion permeability...

متن کامل

ذخیره در منابع من


  با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید

ژورنال

عنوان ژورنال: Journal of Biological Chemistry

سال: 2004

ISSN: 0021-9258

DOI: 10.1074/jbc.m408354200